informator medyczny

Insulina – anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów.
Nazwa insulina z łac. insula - wyspa, pochodzi od wysepek Langerhansa trzustki, gdzie insulina jest produkowana.

Odkrycie

Insulina została odkryta w 1922 przez Fredericka Bantinga i jego asystenta Charlesa Besta. W 1923 za odkrycie insuliny Banting otrzymał Nagrodę Nobla. Za współpracę w tym odkryciu razem z nim wyróżniono nagrodą jego zwierzchnika, Johna Macleoda, natomiast pominięto Besta, chociaż sam Banting uważał, że wyróżnienie bardziej niż Macleodowi należało się Bestowi. W akcie solidarności Banting podzielił się premią finansową z Bestem.

Kolejną nagrodę Nobla związaną z insuliną odebrał w 1958 r. Frederick Sanger, który trzy lata wcześniej ustalił sekwencję aminokwasową insuliny. W 1963 roku zsyntetyzowano ją chemicznie - w obu przypadkach było to pierwsze białko, dla którego się to udało. W 1969 Dorothy Crowfoot Hodgkin za pomocą krystalografii rentgenowskiej ustaliła budowę przestrzenną insuliny.

Odkrycie insuliny było jednym z ważniejszych odkryć medycyny w tamtym czasie i stanowiło przełom w leczeniu cukrzycy.

Budowa

Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów.

Łańcuch insuliny wołu

Łańcuch A

NH₂ - Gly - Ile - Val - Glu - Glu - Cys - Cys - Ala - Ser - Val - Cys - Ser - Leu - Tyr - Glu - Leu - Glu - Asp - Tyr - Cys - Asp - COOH

Łańcuch B

NH₂ - Phe - Val - Asp - Glu - His - Leu - Cys - Gly - Ser - His - Leu - Val - Glu - Ala - Leu - Tyr - Leu - Val - Cys - Gly - Glu - Arg - Gly - Glu - Arg - Gly - Fen - Fen - Tyr - Thr - Pro - Lys - Ala - COOH

W łańcuchu A pierwsza (licząc od grupy aminowej) i trzecia cysteina są połączone między sobą wiązaniem disiarczkowym. Między drugą cysteiną łańcucha A i pierwszą cysteiną łańcucha A i drugą cysteiną łańcucha B również występują mostki disiarczkowe.

Insulina innych gatunków zwierząt różni się nieco budową od tej tu podanej insuliny, dotyczy to szczególnie ósmego, dziewiątego oraz dziesiątego aminokwasu łańcucha A. Mimo zmian aminokwasów w łańcuchu właściwości są podobne.

Rola w organizmie

Insulina produkowana jest przez komórki B (β) wysp trzustki (Langerhansa). Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi.

Działanie insuliny podlega homeostatycznej kontroli licznych mechanizmów, głównie hormonalnych. Wpływa między innymi na czynność jajników.

Niedobór (względny lub bezwzględny) leży u podłoża wystąpienia zaburzeń gospodarki węglowodanowej, przede wszystkim cukrzycy. Jest podawana w celach leczniczych dla uzupełnienia tych niedoborów.

Insulina jest także środkiem dopingującym najczęściej stosowanym w kulturystyce.

Wytwarzanie na skalę przemysłową

Insulina była pierwszym lekiem wytworzonym metodami inżynierii genetycznej (została zaakceptowana do stosowania u ludzi w 1982). Obecnie do produkcji insuliny wykorzystuje się bakterie Escherichia coli, którym wszczepia się gen ludzkiej insuliny. Hodowle bakteryjne syntetyzują ludzką insulinę, którą następnie oczyszcza się i wykorzystuje do produkcji leków.

Zobacz też

• proinsulina
• peptyd C
• glukagon

Bibliografia

• Bronisław Filipowicz, Chemia i Życie, Wydawnictwo Warszawa 1981, str. 159